Origami con moléculas: cómo armar una proteína
Las chaperonas no son nada más las hermanas o primas que acompañan a la enamorada a su cita con su enamorado, sino que también son moléculas que acompañan a la cadena de aminoácidos –unidades elementales de las proteínas- para que éstos interactúen entre ellos, la cadena se doble y entonces se forme la estructura tridimensional que hará funcional a la proteína. Los investigadores de todo el mundo han pasado 50 años estudiando este proceso, pero entenderlo en las células vivas es complicado por la presencia de la enorme cantidad de proteínas en el ambiente interno de éstas. Además no era claro cómo ayudaban las chaperonas a la cadena a doblarse cuando ella lo está haciendo bien.
Ahora, Hays Rye, del Departamento de Bioquímica y Biofísica de la Universidad de Texas A&M, en Estados Unidos, junto con más colegas, a través de técnicas de captura de imágenes, observó el proceso que sigue una proteína desde que es una cadena de aminoácidos hasta que tiene la forma tridimensional funcional. Lo que hicieron fue utilizar una proteína mutante que en otros experimentos se detenía antes de comenzarse a plegar, razón por la que la utilizaron. Posteriormente usaron criomicroscopía electrónica, una técnica que permite observar directamente a las moléculas a través de reconstrucciones tridimensionales, para después capturar cientos de miles de imágenes del proceso de doblado.
Gracias a esto, observaron que la chaperona HSP60 distingue entre las proteínas dobladas y las que no lo están. Entonces, se une a las no dobladas y luego otra chaperona pone una tapa, formando una especie de caja donde la proteína desdoblada queda dentro. Una vez ahí, el proceso de doblaje comienza. Esta fue la primera vez que un grupo de investigadores pudo observar una cadena de amioácidos larga dentro de la “caja” que forma la chaperona, a pesar de que la comunidad científica sabía desde hace tiempo que esto era posible. Además, pudieron observar interacciones de la cadena con las chaperonas que nadie había visto antes.
Este trabajo abre una enorme puerta hacia el entendimiento de cómo se doblan las proteínas. También tendrá muchas aplicaciones, entre ellas, entender y tratar enfermedades como el Alzheimer, la esclerosis lateral amiotrófica o el cáncer.
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Fuentes:
Artículo original, Nota de Eurekalert!
Imagen: representación gráfica que muestra cómo la cadena de aminoácidos (línea roja) entra a la chaperona (la caja, figura gris) y la otra chaperona “tapa» que cierra la caja (morado). A través de ciertas modificaciones, la proteína queda doblada dentro de la chaperona para que sea funcional. Imagen tomada del artículo original.
via Tumblr http://historiascienciacionales.tumblr.com/post/54225176616
